Begreber
Brug et proteinbegreb i en begrundet sætning, og hold sekvens, foldning, binding og funktion adskilt.
På denne side
- Det aktive center (eller aktive site)
- Alfa-helix
- Aminosyre
- Aminogruppe
- Beta-foldeblad (eller beta-sheet)
- Carboxyl-gruppe
- Coenzym
- Cofaktor
- Uorganisk cofaktor
- Cystein
- Enzym
- Kanalprotein
- Kvaternærstruktur
- Oligopeptid
- Peptid
- Peptidbinding
- Polypeptid
- Primærstruktur
- Prostetisk gruppe
- Protein
- Proteinstruktur
- Receptor
- R-gruppe
- Sekundærstruktur
- Signalprotein
- Strukturniveau
- 1. Primærstruktur
- 2. Sekundærstruktur
- 3. Tertiærstruktur
- 4. Kvaternærstruktur
- Svovlbro
- Tertiærstruktur
- Transportprotein
- Skriv redoxpar uden at blande partikler
- Brug begrebet i en sætning
- Kilder
Brug begreberne til at forklare et konkret protein, ikke kun til at huske en definition. Flere af ordene overlapper, og navngivningskonventioner varierer.
Det aktive center (eller aktive site)
Det område i et enzym, hvor substratbinding og katalyse sker. Struktur og kemiske grupper bidrager; bindingen kan være dynamisk.
Alfa-helix
Et spiralformet sekundært mønster, stabiliseret af hydrogenbindinger i peptidrygraden.
Aminosyre
Proteinets byggesten. En almindelig alfa-aminosyre har alfa-carbon, H, aminfunktion, carboxylfunktion og en variabel sidegruppe; prolin har en særlig ringforbindelse. Der er 20 almindelige kodede typer samt særlige yderligere eksempler.
Aminogruppe
En aminfunktion kan skrives -NH₂ i en neutral model og være protoneret som -NH₃⁺. Dens kemiske form afhænger af omgivelserne. Prolins aminonitrogen er også bundet i en ring.
Beta-foldeblad (eller beta-sheet)
Strakte afsnit af peptidrygraden ligger ved siden af hinanden med hydrogenbindinger. Strandene kan være parallelle eller antiparallelle.
Carboxyl-gruppe
Carboxylfunktionen kan skrives -COOH eller deprotoneret -COO⁻. Angiv pH-situationen, når ladningen er relevant.
Coenzym
Historisk betegnelse for organiske hjælpemolekyler ved enzymreaktioner; den bruges ikke helt ens i alle kilder. IUBMB anbefaler at skelne cofaktorer fra cosubstrater, der ændres i den enkelte reaktion. NAD⁺/NADH, NADP⁺/NADPH og FAD/FADH₂ er redoxpar. FAD kan være tæt bundet; coenzym betyder derfor ikke automatisk frit i opløsningen.
Cofaktor
En ikke-proteindel, som et enzym behøver til katalyse, fx en ion eller et organisk molekyle. IUBMB skelner cofaktorer, som gendannes i den katalytiske cyklus, fra cosubstrater, som ændres i den enkelte reaktion. Ikke alle enzymer har cofaktorer, og en metalcofaktor behøver ikke lave redox.
Uorganisk cofaktor
En ion eller anden uorganisk ikke-proteindel, som et enzym behøver for katalyse. Den kan stabilisere ladning eller hjælpe binding; den behøver ikke være et redoxmetal.
Cystein
En aminosyre med -CH₂SH som sidekæde. To cysteinrester kan under passende oxidationsbetingelser danne en S-S-binding, inden for samme kæde eller mellem kæder.
Enzym
En biologisk katalysator. De fleste er proteiner, men katalytisk RNA findes. Enzymet øger hastigheden ved at sænke aktiveringsbarrieren og ændrer ikke ligevægtskonstanten ved katalyse alene.
Kanalprotein
Et membranprotein, der giver en passage for bestemte stoffer. Ioner bevæger sig passivt med den elektrokemiske gradient, som både rummer koncentration og spænding.
Kvaternærstruktur
Samlingen af flere polypeptidkæder i en samlet struktur. Kæderne kan være ens eller forskellige; én kæde har ingen kvaternærstruktur.
Oligopeptid
En kort kæde af aminosyrerester med peptidbindinger. Længdegrænserne varierer mellem faglige navngivningskonventioner.
Peptid
Aminosyrerester forbundet med peptidbindinger. Betegnelsen betyder ikke i sig selv, at kæden er ufoldet eller har en bestemt øvre længde.
Peptidbinding
En kovalent amidbinding mellem carboxylcarbon og aminonitrogen i naborester. I Gly-Ala-Cys-eksemplet er rygradsgruppen -C(=O)-NH-. Ved en prolinrest i kæden er peptidgruppens N bundet i ringen uden N-H. Formel kondensation af to frie aminosyrer fraspalter vand; cellens syntese bruger aktiverede tRNA-bundne rester.
Polypeptid
En længere kæde af aminosyrerester. IUPACs ordbog bruger mindst ti rester, mens andre konventioner afgrænser anderledes. Der er ingen generel øvre grænse på 50.
Primærstruktur
Rækkefølgen af aminosyrerester i en polypeptidkæde, normalt skrevet fra N-terminal mod C-terminal.
Prostetisk gruppe
Historisk betegnelse for en tæt bundet ikke-polypeptiddel i et protein; den behøver ikke være organisk. Hæm med jern er et eksempel. Begrebet bruges stadig i mange tekster, men IUBMB anbefaler mere præcise betegnelser, fordi tæt binding ikke har én fast grænse.
Protein
Et biologisk molekyle opbygget af én eller flere polypeptidkæder. Proteiner kan have transport-, signal-, struktur- eller katalysefunktion. Flere kæder eller en cofaktor er ikke nødvendige for at være et protein.
Proteinstruktur
Sekvens, foldning og eventuel samling af kæder. Miljø og bevægelige eller uordnede områder betyder, at en enkelt stiv tegning kan være en forenkling.
Receptor
Et protein, som binder en ligand og kobler bindingen til en aktivitet eller et signal. Receptorer kan sidde i membranen eller inde i cellen.
R-gruppe
Aminosyrens variable sidegruppe. Størrelse, polaritet og pH-afhængig ladning påvirker samspillet med andre grupper og omgivelserne.
Sekundærstruktur
Lokale mønstre i rygraden, fx alfa-helixer og beta-foldeblade, stabiliseret af hydrogenbindinger mellem C=O- og N-H-grupper.
Signalprotein
Et protein eller peptid med signalfunktion, fx insulin. Mange andre signalstoffer som acetylcholin og steroidhormoner er ikke proteiner.
Strukturniveau
Et greb til at skelne sekvens, lokale mønstre, én kædes rumlige struktur og samling af kæder. Brug det niveau, materialet faktisk oplyser, og sæt derefter funktion på med belæg.
1. Primærstruktur
Skriv rækkefølgen af aminosyrerester i hver kæde; angiv N- og C-terminal, når rækkefølgen skal være entydig.
2. Sekundærstruktur
Find lokale mønstre i rygraden. Alfa-helix og beta-foldeblad bruger hydrogenbindinger i forskellige rumlige mønstre.
3. Tertiærstruktur
Beskriv én kædes rumlige form og samspillet mellem grupper og miljø. En enkelt farve i en tegning beviser ikke kædegrænsen.
4. Kvaternærstruktur
Undersøg antallet og samlingen af selvstændige polypeptidkæder. Flere ens kæder tæller også; farver alene er ikke nok.
Svovlbro
En kovalent disulfidbinding, S-S, mellem cysteinrester. Den kan støtte en kædes foldning eller forbinde flere kæder.
Tertiærstruktur
Én kædes samlede rumlige struktur. Sidegrupper, rygrad, miljø, ikke-kovalente kræfter og eventuelle disulfidbindinger kan bidrage.
Transportprotein
I bred betydning et protein med transportfunktion. I membransammenhæng skelnes kanaler fra carriers. En carrier binder stof og ændrer form; transporten kan være passiv eller energikoblet.
Skriv redoxpar uden at blande partikler
- NAD⁺ + H⁺ + 2e⁻ ⇌ NADH
- NADP⁺ + H⁺ + 2e⁻ ⇌ NADPH
- FAD + 2H⁺ + 2e⁻ ⇌ FADH₂
NADH og H⁺ er to forskellige partikler; NADH₂ er ikke en tilsvarende standardformel for den reducerede cofaktor. Elektronerne i disse halvskemaer er et regnskab; den faktiske samlede reaktion indeholder også den anden redoxpartner.
Brug begrebet i en sætning
Egen træningsøvelse: Du får ordene sekvens, sekundærstruktur og funktion.
Hvordan forbinder du dem uden at gøre dem til det samme?
Vis støtte og forklaring
Sekvensen er rækkefølge; sekundærstrukturen er lokale mønstre. Begge kan være relevante for funktion, men funktion kræver en selvstændig forklaring.
Prøv med mindre støtte: Vælg en ny definition og skriv observation, begreb og begrænsning.