Aminosyrer
Find den fælles rygrad og den variable sidegruppe, og undersøg hvordan pH påvirker ladningen.
På denne side
Aminosyrer er proteiners byggesten. I en almindelig alfa-aminosyre sidder en aminfunktion, en carboxylfunktion, H og en sidegruppe ved alfa-carbonet. Sidegruppen kaldes R og varierer mellem aminosyrerne. Prolin har en særlig ringstruktur, hvor sidekæden forbinder sig med aminonitrogenet.
Skeln den fælles rygrad fra sidegruppen
En neutral strukturmodel skrives H2N-CH(R)-COOH. I vand nær neutral pH skrives mange frie aminosyrer som +H3N-CH(R)-COO−. Det er en zwitterion: lokale ladninger kan summe til nettoladning nul. Sidegrupper med syre-base-egenskaber kan ændre nettoladningen; angiv derfor pH-situationen.
Glycin har R = H, alanin har R = -CH3, og valin har R = -CH(CH3)2. Serin har R = -CH2OH og kan deltage i hydrogenbindinger. Cystein har R = -CH2SH og kan under passende oxidationsbetingelser indgå i disulfidbindinger.
Der bruges normalt en grundliste med 20 almindelige proteinaminosyrer. Selenocystein og pyrrolysin er særlige yderligere genetisk kodede eksempler i bestemte organismer. Antallet er derfor ikke en universel grænse for alle proteiner.
Find ladningen
Egen træningsøvelse: Alanins viste form er ⁺H₃N-CH(CH₃)-COO⁻.
Betyder nettoladning nul, at den mangler ladede grupper?
Vis støtte og forklaring
Nej. De positive og negative ladninger summerer til nul. I tilstrækkeligt sur opløsning kan COO⁻ protoneres og nettoladningen blive +1.
Prøv med mindre støtte: Tegn en mere basisk form og begrund ændringen uden en opfundet præcis pH.