Proteiners kemiske egenskaber
Begrund samspil mellem sidegrupper med ladning, polaritet, geometri og de konkrete omgivelser.
Forklar proteinets egenskaber ved at finde de konkrete sidegrupper, deres kemiske form og deres omgivelser. Skeln bindinger i rygraden fra samspil mellem grupper, og angiv pH, når ladninger er vigtige.
Sidegrupper, vand og ladning
Upolære sidegrupper har ofte kontakt med andre upolære områder i et vandopløseligt proteins indre. Polære og ladede grupper kan have kontakt med vand. Et membranprotein møder også lipidernes upolære indre; her er en anden placering fordelagtig. Fordelingen er et hjælpegreb, ikke en sikker tegning af et ukendt protein.
Ladningen afhænger af syre-base-gruppernes protonering. Lysin er typisk positivt og glutamat negativt nær neutral pH, men miljøet kan ændre deres syre-base-egenskaber. Find den aktuelle gruppe frem for blot at kalde hele aminosyren polær.
Bindinger og samspil
| Samspil | Hvad du skal finde | Forbehold |
|---|---|---|
| Kovalent binding | Peptidbindinger i rygraden og eventuelle S-S-bindinger mellem cysteinrester. | Disulfidbindinger kan ligge inden for én kæde eller forbinde kæder. |
| Saltbro | Sidegrupper med modsatte ladninger, fx protoneret lysin og deprotoneret glutamat. | pH, vand og ioner påvirker ladning og samspil; en saltbro har ikke én fast styrke i alle miljøer. |
| Hydrogenbinding | En egnet donor, fx N-H eller O-H, og en acceptor, fx et carbonyl-O. | Geometri og kemisk form afgør muligheden. En positiv ladning alene gør ikke en gruppe til hydrogenbindingsacceptor. |
| Londonkræfter | Tiltrækning fra kortvarige elektronfordelingsændringer. | De findes mellem alle atomer og molekyler, også polære; de er væsentlige ved tæt kontakt mellem upolære grupper. |
| Hydrofob effekt | Upolære områder samles typisk væk fra vand i et vandopløseligt protein. | Dette er ikke en ekstra kovalent binding. Membranens upolære indre giver et andet miljø. |
Prøv på konkrete grupper
En protoneret aminfunktion i lysins sidekæde kan tiltrækkes af en deprotoneret carboxylfunktion i aspartat. Det kan skabe en saltbro, hvis grupperne ligger hensigtsmæssigt. Afstanden og pH-situationen skal passe; det er ikke nok, at begge aminosyrer findes i proteinet.
Serins O-H kan være hydrogenbindingsdonor til et passende acceptor-O, fx i en carbonylgruppe. H forbliver kovalent bundet til O; en hydrogenbinding er ikke i sig selv en protonoverførsel. Omvendt kan serins O under passende forhold fungere som acceptor. Asparagins sidekæde indeholder en amidgruppe, ikke en fri amin; dens carbonyl-O er acceptor og N-H kan være donor. Den præcise geometri skal stadig være mulig.
Samspillet kan være mellem dele af én kæde eller mellem kæder. Derfor er alle strukturstabiliserende kræfter ikke nødvendigvis intermolekylære. Adskil også en kovalent S-S-binding fra de ikke-kovalente kræfter.
Prøv pH som betingelse
Egen træningsøvelse: To grupper har modsat ladning ved den angivne pH og ligger tæt.
Hvad kan ændre dit forslag om en saltbro?
Vis støtte og forklaring
En pH-ændring kan ændre protonering, men afstand, vand og ioner kan også påvirke samspillet. Det er en begrundet mulighed, ikke én universel bindingsstyrke.
Prøv med mindre støtte: Formuler en relevant modprøve med samme sekvens og en ændret pH.