Proteiners fire strukturniveauer
Brug de fire strukturniveauer til at beskrive et protein og afgrænse, hvad en tegning faktisk viser.
Proteinstruktur beskrives på fire niveauer. Brug niveauerne til at skelne rækkefølge, lokale foldninger, én kædes rumlige struktur og samlingen af flere kæder.
| Niveau | Beskrivelse | Relevant belæg |
|---|---|---|
| Primær | Aminosyrernes rækkefølge i en kæde. | En sekvens med angivne rester og retning; en båndtegning giver normalt ikke hele sekvensen. |
| Sekundær | Lokale mønstre som alfa-helix og beta-foldeblad. | Spiraler og pile, hvis tegningens signatur forklarer dem. |
| Tertiær | Én polypeptidkædes samlede rumlige struktur. | Kædens foldning og placering af sidegrupper, eventuelle bindingslommer og cofaktorer. |
| Kvaternær | Samlingen af flere polypeptidkæder. | Dokumenterede kædegrænser og den biologiske samling, ikke farver alene. |
Primærstruktur: rækkefølgen
Primærstrukturen er aminosyrernes rækkefølge, normalt skrevet fra N-terminalen mod C-terminalen. Et skift af én rest ændrer sekvensen; en ændret foldning af samme kæde behøver ikke gøre det. Sammenhold altid en påstået ændring med de faktisk givne sekvensoplysninger.
Sekundærstruktur: lokale mønstre
Sekundærstrukturen er lokale mønstre i peptidrygraden, blandt andet alfa-helixer og beta-foldeblade. De stabiliseres af hydrogenbindinger mellem rygradens C=O- og N-H-grupper. Det er de samme slags hydrogenbindinger, ikke særskilte alfa- og beta-hydrogenbindinger. I et beta-foldeblad kan strandene være parallelle eller antiparallelle og komme fra områder, som ligger langt fra hinanden i kædens rækkefølge.
En alfa-helix er spiralformet; et beta-foldeblad består af strakte kædeafsnit, som ligger ved siden af hinanden. I båndtegninger angives de ofte som spiraler og pile. Tegningens signatur afgør, hvad form og farve betyder.
Tertiærstruktur: én kædes rumlige form
En kædes samlede foldning afhænger af dens sekvens, sidegrupper, rygrad og omgivelser. Hydrogenbindinger, saltbroer, Londonkræfter, hydrofob effekt og eventuelle disulfidbindinger bidrager. Der kan også være fleksible eller uordnede områder, så alle dele behøver ikke have én fast form.
Sidegrupper og miljø
Upolære sidegrupper vender ofte indad i vandopløselige proteiner, mens polære og ladede grupper ofte har kontakt med vand. I membranproteiner kan upolære grupper i stedet vende mod membranens lipidkerne. pH kan ændre sidegruppers ladninger og dermed samspillet. Skeln en sandsynlig placering fra et belæg for en bestemt faktisk struktur.
Cystein og disulfidbindinger
To cysteinresters S-H-grupper kan oxideres til en S-S-binding. Den kan forbinde områder i samme kæde eller forskellige kæder. Insulin rummer både kæder og disulfidbindinger. En disulfidbinding er kovalent; den er ikke en hydrogenbinding.
Cofaktorer og prostetiske grupper
Et enzym kan behøve en ikke-proteindel til katalyse, fx en metalion eller et organisk hjælpemolekyle. Skoletekster bruger ofte ordene cofaktor, coenzym og prostetisk gruppe. Terminologien varierer: IUBMB skelner en cofaktor, der gendannes i den katalytiske cyklus, fra et cosubstrat, der ændres i den enkelte reaktion. Prostetisk gruppe bruges traditionelt om en tæt bundet ikke-polypeptiddel, også en uorganisk; tæt binding har ikke én universel grænse. En metalion kan stabilisere ladninger eller hjælpe binding uden selv at overføre elektroner.
Hæm i hæmoglobin er en tæt bundet organisk gruppe med jern. Hæmoglobin bruger hæm til iltbinding. Det er ikke en regel, at alle proteiner har en sådan gruppe.
Aktivt center og bevægelig binding
Et enzyms aktive center binder substrat og medvirker til katalyse. Struktur og kemiske grupper skaber selektivitet; binding kan også ændre enzymets form, som i induced fit. En simpel låsemodel er derfor et første greb, ikke en fuldstændig beskrivelse. Ikke alle proteiners bindingssteder kaldes aktive centre.
Kvaternærstruktur: flere kæder
Et protein har kvaternærstruktur, når flere polypeptidkæder indgår i en samlet struktur. Kæderne kan være ens eller forskellige. Voksent hæmoglobin A har to alfa- og to beta-kæder. En enkelt foldet kæde har tertiærstruktur, men ingen kvaternærstruktur.
Farver alene beviser ikke flere kæder: En kæde kan farves efter sekvens, domæner eller strukturtype. En strukturfil kan desuden vise en anden samling end den biologisk aktive. Kontroller kædeoplysninger, signatur og biologisk samling, før du konkluderer.
Denaturering er ikke hydrolyse
Denaturering ændrer den rumlige struktur og kan mindske eller fjerne funktionen. De fleste peptidbindinger kan være bevaret. Hydrolyse af peptidbindinger er derimod kemisk spaltning af kæden. Temperatur, pH og andre betingelser påvirker begge processer på forskellige måder; en lavere aktivitet alene beviser ikke permanent denaturering.
Hold niveauerne adskilt
Egen træningsøvelse: To ens kæder samles, men sekvensen er ikke oplyst.
Hvad kan du konkludere om kvaternær- og primærstruktur?
Vis støtte og forklaring
Samlingen har kvaternærstruktur trods ens kæder. Den præcise primærsekvens kan ikke aflæses af denne oplysning.
Prøv med mindre støtte: Begrund et tilsvarende udsagn om en enkelt kæde.