Biologi C, B og A

Noterne støtter Biologi C, B og A på stx. På C er proteiners overordnede opbygning og funktion centralt; B og A arbejder mere detaljeret. A nævner proteiners struktur, specifikke egenskaber og funktioner. Tilpas detaljerne til holdets undervisningsbeskrivelse.

Proteiners funktion

• Proteiner er stoffer, der udfører og regulerer de fleste processer i levende organismer.
• Proteintypen enzymer får f.eks. kemiske reaktioner til at forløbe. Andre proteiner transporterer stoffer over cellemembranen (transport- og kanalproteiner) eller afsender og modtager signaler mellem celler (signalproteiner og receptorer).
• Proteiner er også vigtige byggesten, som giver celler og organismer deres overordnede struktur.
• Protein-kodende DNA transkriberes til mRNA, som ribosomet aflæser ved translation. Sekvensen bestemmer aminosyrernes rækkefølge. Ikke alle gener koder for protein.
• Proteiner er et af de tre makronæringsstoffer (de to andre er kulhydrater og fedtstoffer).

Proteinstruktur

• Proteiner er opbygget af aminosyrer. Se vores noter om aminosyrer.
• Den formelle kondensationsmodel forbinder carboxylcarbonet i én aminosyre med aminonitrogenet i den næste og fraspalter vand. I de almindelige eksempler her vises peptidgruppen som -C(=O)-NH-. Ved en prolinrest er peptidgruppens N bundet i ringen og har ikke N-H. I cellens proteinsyntese bruger ribosomet aktiverede aminosyrer bundet til tRNA; det er ikke blot fri aminosyre plus fri aminosyre i vand.

Peptider

• Et peptid består af aminosyrerester forbundet med peptidbindinger. Oligopeptid bruges om korte kæder, mens polypeptid bruges om længere kæder. Betegnelsernes længdegrænser varierer; polypeptid har ikke en øvre grænse på 50 rester. Et protein kan bestå af én eller flere polypeptidkæder og behøver hverken flere kæder eller en cofaktor. Længden alene afgør ikke alle tilfælde.

Proteinstruktur

• Proteiners struktur beskrives på fire niveauer:
  1. Primærstrukturen, som er rækkefølgen af aminosyrer i aminosyrekæden.
  2. Sekundærstrukturen er lokale mønstre i peptidrygraden, blandt andet alfa-helixer og beta-foldeblade. De stabiliseres af hydrogenbindinger mellem rygradens C=O- og N-H-grupper. Det er de samme slags hydrogenbindinger, ikke særskilte alfa- og beta-hydrogenbindinger. I et beta-foldeblad kan strandene være parallelle eller antiparallelle og komme fra områder, som ligger langt fra hinanden i kædens rækkefølge.
  3. Tertiærstrukturen: Én kædes samlede rumlige struktur påvirkes af sidegrupper, rygrad og miljø. Ikke-proteindele kan indgå, men er ikke nødvendige for alle proteiner.
  4. Kvaternærstrukturen, som er den overordnede struktur, hvis proteinet er sammensat af flere aminosyrekæder. Ikke alle proteiner har en kvaternærstruktur.

Læs rækkefølge, lokale foldninger, én kædes form og samlingen af kæder som fire forskellige niveauer. Et protein med kun én kæde har ikke kvaternærstruktur.

Proteintyper

De vigtigste proteintyper at kende er:

• Kanalproteiner, som findes i cellemembraner. Bestemte stoffer kan passere igennem kanalen, når den er åben.
• Transportproteiner, som også findes i cellemembraner, og som kan flytte bestemte stoffer over membranen.
• Receptorer, som binder til bestemte signalstoffer. Receptoren ændrer struktur ved bindingen og kan derved videregive et nyt signal. Receptorer regulerer på den måde processer i celler.
• Signalproteiner, som videresender informationer mellem celler eller organismer ved at binde til receptorer.
• Enzymer, som medvirker til at få bestemte kemiske processer til at forløbe.

Skeln kæde fra foldning

Egen træningsøvelse: Samme aminosyresekvens måles før og efter opvarmning, men bindingen ændres.

Er primærstrukturen nødvendigvis ændret?

Vis støtte og forklaring

Nej. Samme sekvens kan have en anden rumlig struktur. Peptidbindingernes hydrolyse er en anden ændring.

Prøv med mindre støtte: Forklar, hvilken måling der ville give belæg for en ændret sekvens.

Kilder

• OpenStax: Proteinstruktur